生物制剂和生物仿制药的

和和，也称为生物药物药物，除了除了的分子肽，，（（

通过结构药物药物，从是是高级高级高级高级，再，再加上，是，是控制

（ms）解决解决解决超越了传统传统完整完整质量。。这些解决解决方案方案将将终极性能终极性能性能，速度和和和多功能性多功能性与多功能性强大强大强大的工作的（mab）亚亚从亚亚单位亚分析亚，使用使用单位中间向上和中间中间中间向下向下向下，明确的向下的，明确明确的明确明确向下，明确明确检测和和和和表征表征表征列列变体变体结构研究，详细二硫桥，表位后结构结构结构结构变化结构结构结构结构结构的结构结构结构变化抗体抗体药物药物结合结合结合结合物结合研究研究研究

（DSB）（hdx）（HDX）已经氢氘氢氘已经已经成为可深入了解结构蛋白质结构的技术。这些这些见解见解对于生物确定生物生物结构结构相似性相似性相似性治疗性蛋白质的结构是其和稳定性的关键关键 

科研实验室需要能够自动分析生物制药中的双边带的技术,基于对未还原蛋白质的单一消化,并且不需要事先了解酶的特异性或本地DSB。由于这些蛋白质的复杂性和它们将包含多个二硫键的事实，分析是一个挑战，往往需要对还原和非还原蛋白质的胰蛋白酶消化物进行几次LC-MS运行，并对这两次分析进行手动比较。

NMR is especially sensitive to changes to higher order structure at atomic resolution, making it ideally suited for similarity assessment of biologics and biosimilars. NMR allows for intact protein analysis, enabling structural evaluation of therapeutic drugs without modification, in conditions that are physiologically relevant. The selectivity and quantitative nature of magnetic resonance means that potency determination, impurity profiling and degradation studies (eg 多山脉）可以直接执行快速，轻松的测试，而无需进行响应因子计算或传统LC方法所需的方法重建活动，从而节省了时间并降低成本。此外，台式时间域NMR（TD-NMR）正在成为分析的重要技术蛋白质聚集体和100％填充检查小瓶和注射器。

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傅里叶变换红外（FT-IR）光谱法可用于分析水溶性和膜蛋白（例如核受体），这些核受体目前是药物研究和开发中的决定性靶标，与阿尔茨海默氏症，帕金森氏病，糖尿病，糖尿病，糖尿病和糖尿病，糖尿病和糖尿病，糖尿病，糖尿病和疾病有关肥胖。FT-IR通常应用于蛋白质二级结构阐明，构象变化的检测和监测蛋白质动力学（如聚集，降水和结晶）。红外蛋白质分析是一种快速且相对廉价的技术，用于配方优化，药物开发过程中的稳定性研究以及蛋白质药物的QC。

表面等离子体共振（SPR）是从动力学角度表征相互作用的黄金标准方法。虽然基于解决方案的方法为交互提供了基于平衡的观点，但对SPR的无标签和实时分析可深入了解动力学，这是一个关键特征，可以更精确地了解相互作用。使用基于平衡的方法（例如ELISA）表现出类似亲和力的生物制剂可能具有不同的外率，随后具有不同的生物学结果。但是，SPR可以通过目标蛋白质的最佳半衰期来鉴定生物制剂。

SPR还允许研究人员识别靶向蛋白质不同表位的抗体。同样，有条件的结合基于pH，例如就像在癌症组织中一样，或可以轻松研究不同缓冲液对结合相互作用的影响。这些方法有助于理解在生理上更可翻译的上下文中的相互作用。

核磁共振（NMR）对原子分辨率的高级结构变化特别敏感，因此非常适合于生物制剂和生物仿制药（高级结构）的相似性评估。NMR可以进行完整的蛋白质分析，使其能够在与生理相关的条件下对治疗药物的结构进行评估，而无需任何调整。由于磁共振的定量特性及其选择性，直接进行药效测定、杂质分析和降解研究（如聚山梨酯），实现快速和简单的测试，无需反应因子计算，也不需要传统LC方法所要求的方法重建活动，从而节省时间和降低成本。此外，台式时域核磁共振（TD-NMR）正在成为分析蛋白质聚集和小瓶和注射器100%填充检查的一项重要技术。

（ft-ir）可变换可可可用和和膜，如和和，如如和和和和溶性溶性ft-ft-ft-ir通常通常应用于蛋白质二级的阐明构象构象变化检测检测和和和蛋白质动态动态动态的于配方，开发期间稳定性研究蛋白质药物的的控制控制

表面等离子体共振（SPR）是从动力学角度表征相互作用的黄金标准方法。尽管基于解决方案的方法为交互提供了基于平衡的观点，但SPR的无标签和实时分析可提供对动力学的见解，从而增加了一个关键特征，以更精确地了解相互作用。在基于平衡的方法（例如ELISA）中具有相似亲和力的生物制剂可能具有不同的外率，随后具有不同的生物学结果。因此，SPR可以在目标蛋白质上使用最佳半衰期鉴定生物制剂。

SPR进一步允许鉴定靶向蛋白质上不同表位的抗体。同样，有条件的结合基于pH，例如就像在癌症组织中一样，或可以轻松研究不同缓冲液对结合相互作用的影响。这些方法有助于理解在生理上更可翻译的上下文中的相互作用。